Universidad Autónoma de Madrid

UAM Gazette

Nuevos hallazgos sobre la evolución molecular del colágeno

16/03/2017
03_16_Colageno Formación del colágeno fibrilar. /UAM-CSIC

Un trabajo internacional, dirigido desde el Centro de Biología Molecular Severo Ochoa, centro mixto UAM-CSIC, sugiere que la adquisición de la capacidad de establecer uniones moleculares entre fibras de colágeno pudo constituir un motor de enorme importancia en la evolución del tejido conectivo. Los resultados se publican Scientific Reports.

Un estudio liderado por Fernando Rodríguez Pascual, del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa —Centro mixto de la Universidad Autónoma de Madrid (UAM) y el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)—, en colaboración con investigadores de la Universidad de Cardiff (Reino Unido), ha analizado mediante herramientas bioinformáticas los colágenos fibrilares de una variedad de organismos en busca de las secuencias susceptibles de formar las uniones moleculares del tejido conectivo.

Los resultados, publicados en la revista Scientific Reports, han mostrado que estas secuencias están íntimamente asociadas al desarrollo de la vida animal, ya que se encuentran ausentes en el colágeno de los coanoflagelados. Estos son un pequeño grupo de organismos unicelulares incapaces de formar colágeno fibrilar, y a los que se atribuye una gran importancia filogenética puesto que se les considera como los parientes más próximos de los animales propiamente dichos (metazoos).

De acuerdo con el estudio, la aparición de estas secuencias ocurre en los metazoos más primitivos, los poriferos o esponjas, en los que se observa por primera vez la formación de estructuras basadas en colágeno fibrilar, y permanecen altamente conservadas en los diferentes grupos de animales, incluidos los vertebrados.

De hecho, este tipo de secuencias parecen haber experimentado ciertos cambios en la transición al linaje de los vertebrados, por lo que se ha propuesto que estas uniones moleculares también han contribuido a la diversificación de colágenos presentes en estos organismos y, de esta manera, a su éxito evolutivo.

En suma, el estudio sugiere que la adquisición de estas secuencias, y por tanto de la capacidad de formar uniones en las fibras de colágeno, ha sido de enorme importancia en la evolución molecular de este componente esencial de la matriz extracelular, una circunstancia que podría haber dotado de notables ventajas evolutivas a los metazoos primitivos, y, posteriormente, al resto de grupos que conforman el reino animal.


Los colágenos y el tejido conectivo

En la naturaleza existen cerca de 28 tipos diferentes de colágenos. Estos constituyen el componente mayoritario de lo que conocemos como tejido conectivo, más propiamente denominado matriz extracelular: la materia orgánica que ocupa los espacios entre células y tejidos manteniéndolos unidos y dando forma al cuerpo.

Determinados colágenos —como los tipos I, II y III, entre otros— juegan un papel fundamental en este contexto, ya que se asocian formando fibras, las cuales proporcionan a este material sus propiedades de resistencia y flexibilidad, y que combinados de formas muy variadas forman la base de estructuras como los huesos, los dientes, la piel o los vasos sanguíneos.

Desde el punto de vista de la evolución los colágenos fibrilares han jugado un extraordinario papel, ya que su capacidad de formar estructuras tan variadas ha permitido la aparición y diversificación de organismos cada vez más complejos, con notables ventajas evolutivas.

La síntesis biológica del colágeno es un proceso altamente complejo que implica numerosas etapas, desde el plegamiento de sus cadenas proteicas formando una triple hélice, hasta su secreción al medio extracelular, donde experimenta una serie de transformaciones químicas. Una de las más importantes, y en definitiva responsable de sus propiedades estructurales, es la unión entre varias de estas hélices para dar lugar a las fibras. La formación de estas uniones moleculares es catalizada por unas enzimas denominas lisil oxidasas, las cuales modifican determinados aminoácidos de la cadena de colágeno, promoviendo la formación de estas uniones permanentes. Estas modificaciones no ocurren al azar, sino en posiciones muy concretas determinadas por la secuencia proteica del colágeno.


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Referencia bibliográfica:

Fernando Rodriguez-Pascual & David Anthony Slatter. Collagen cross-linking: insights on the evolution of metazoan extracellular matrix. Scientific Reports. Doi:10.1038/srep37374

 

 

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